Té verde pudiera ayudar en lucha contra el mal de Alzheimer


El extracto del té verde interfiere con la formación de las placas de amiloides en el mal de Alzheimer

ANN ARBOR, Michigan.— Los investigadores en la Universidad de Michigan han encontrado un nuevo beneficio potencial en una molécula del té verde: la prevención del plegamiento inapropiado de proteínas específicas en el cerebro.

La acumulación de estas proteínas, llamadas amiloides asociados con metales, está vinculada con el mal de Alzheimer y otras condiciones de neurodegeneración.

Un artículo publicado recientemente en Proceedings of the National Academy of Siences explicó cómo la miembro del cuerpo docente del Instituto de Ciencias de la Vida, Mi Hee Lim, y un equipo interdisciplinario de investigadores usaron un extracto del té verde para controlar la generación en el laboratorio de acumulaciones de amiloide asociado con metal relacionado con el mal de Alzheimer.

La molécula específica en el té verde, (—)-epigalocatecina-3-galato, conocida como EGCG, impidió la formación de acumulaciones y quebró las estructuras de acumulación existentes en las proteínas que contenían metales, específicamente cobre, hierro y zinc.

“Hay mucha gente muy entusiasmada acerca de esta molécula”, dijo Lim señalando que por mucho tiempo se ha sabido que la EGCG y otros flavonoides que ocurren en productos naturales son poderosos antioxidantes. “Usamos un método multidisciplinario. Éste es el primer ejemplo de investigaciones centradas en una estructura, multidisciplinarias por tres investigadores principales con tres diferentes áreas de experiencia”.

El equipo investigador incluyó químicos, bioquímicos ybiofísicos.

Si bien muchos científicos investigan las pequeñas moléculas y los amiloides asociados con metal, en su mayoría encaran el asunto desde una perspectiva limitada, dijo Lim, profesora asistente de química, y profesora investigadora asistente en el Instituto de Ciencias de la Vida, donde está ubicado su laboratorio y donde se conduce su investigación.

“Pero creemos que es necesario tener muchos enfoques que trabajen juntos porque el cerebro es muy complejo”, añadió.

El artículo publicado en PNAS fue un punto de partida, señaló Lim, y el próximo paso de su equipo es “manipular” la molécula y luego probar su capacidad para interferir con la formación de placa en moscas de la fruta.

“Queremos modificarlas para el cerebro, específicamente para que interfieran con las placas relacionadas con el Alzheimer”, dijo Lim.

Lim planifica colaborar con Bing Ye, un neurobiólogo en el Instituto de Ciencias de la Vida. Juntos los investigadores probarán la capacidad de las nuevas moléculas para inhibir la toxicidad potencial de los agregados que contengan proteínas y metales en las moscas de la fruta.

Otros autores del estudio, todos de la UM, son: Sanghyun Lee y Jung-Suk Choi del Instituto de Ciencias de la Vida; Alaina DeToma, Suk-Joon Hyung, Akiko Kochi y Brandon Ruotoloa del Departamento de Química; y Jeffrey Brender, Ayyausamy Ramamoorthy y Subramanian vivekanandan del Departamento de Química y Biofísica.

El trabajo tuvo el apoyo de los Institutos Nacionales de Salud, la Asociación del Alzheimer, la Initiativa de Arte de Quilt del Alzheimer, la Asociación Cardiaca Estadounjidense, y una Fellowship de Investigación de Graduado de la Fundación Nacional de Ciencia.

 

ENGLISH VERSION

 

March 6, 2013

Contact: Laura J. Williams, laurajw@umich.edu

Green tea extract interferes with the formation of amyloid plaques in Alzheimer’s disease

Green tea extract interferes with the formation of amyloid plaques in Alzheimer’s disease

ANN ARBOR—Researchers at the University of Michigan have found a new potential benefit of a molecule in green tea: preventing the misfolding of specific proteins in the brain.

The aggregation of these proteins, called metal-associated amyloids, is associated with Alzheimer’s disease and other neurodegenerative conditions.

A paper published recently in the Proceedings of the National Academy of Sciences explained how U-M Life Sciences Institute faculty member Mi Hee Lim and an interdisciplinary team of researchers used green tea extract to control the generation of metal-associated amyloid-? aggregates associated with Alzheimer’s disease in the lab.

The specific molecule in green tea, (—)-epigallocatechin-3-gallate, also known as EGCG, prevented aggregate formation and broke down existing aggregate structures in the proteins that contained metals—specifically copper, iron and zinc.

“A lot of people are very excited about this molecule,” said Lim, noting that the EGCG and other flavonoids in natural products have long been established as powerful antioxidants. “We used a multidisciplinary approach. This is the first example of structure-centric, multidisciplinary investigations by three principal investigators with three different areas of expertise.”

The research team included chemists, biochemists and biophysicists.

While many researchers are investigating small molecules and metal-associated amyloids, most are looking from a limited perspective, said Lim, assistant professor of chemistry and research assistant professor at the Life Sciences Institute, where her lab is located and her research is conducted.

“But we believe you have to have a lot of approaches working together, because the brain is very complex,” she said.

The PNAS paper was a starting point, Lim said, and her team’s next step is to “tweak” the molecule and then test its ability to interfere with plaque formation in fruit flies.

“We want to modify them for the brain, specifically to interfere with the plaques associated with Alzheimer’s,” she said.

Lim plans to collaborate with Bing Ye, a neurobiologist in the LSI. Together, the researchers will test the new molecule’s power to inhibit potential toxicity of aggregates containing proteins and metals in fruit flies.

Other authors of the paper, all from U-M, are: Sanghyun Lee and Jung-Suk Choi of the Life Sciences Institute; Alaina DeToma, Suk-Joon Hyung, Akiko Kochi and Brandon Ruotoloa of the Department of Chemistry; and Jeffrey Brender, Ayyalusamy Ramamoorthy and Subramanian Vivekanandan of the Department of Chemistry and Biophysics.

The work was supported by the National Institutes of Health, Alzheimer’s Association, Alzheimer’s Art Quilt Initiative, American Heart Association, and a Graduate Research Fellowship from the National Science Foundation.

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